凡由细胞分泌的调节靶细胞生命活动的化学物质称为信息分子。目前已知的信息分子有细胞间的，即第一信使，包括蛋白质和肽类（如生长因子、细胞因子、胰岛素等），氨基酸及其衍生物（如甘氨酸、甲状腺素、肾上腺素等），类固醇激素（如糖皮质激素、性激素等），脂肪酸衍生物（如前列腺素）、一氧化氮等，将信息从某一细胞传递至另一种细胞。信息分子也有在细胞内的，即第二信使。细胞间信息物质包括无机离子，如Ca2+；脂类衍生物，如二脂酰甘油（DAG）；糖类衍生物，如三磷酸肌醇（IP3）；核苷酸，如环磷酸腺苷（cAMP）、环磷酸鸟苷（cGMP）；信号蛋白分子，如癌基因产物Ras，底物酶等。第二信使承担将细胞接受的第一信使信息，转导至细胞内的任务，最终引起相应的生物效应。这种信息传递途径是多种多样的，归纳起来，其过程一般是：　

 第一信使 → 受体 → 第二信使 → 效应蛋白质（是指细胞内的功能蛋白及调节蛋白）

                  ↓                      ↓

              效应蛋白质-----------→生物学效应　

细胞间的信息分子称为第一信使，分泌细胞间信息分子的细胞称为信号分泌细胞，细胞间信息分子作用的细胞（存在该信号的受体细胞）称为靶细胞。

（一）按照传输距离和作用方式，可将细胞间信息分子分为如下4类：

1．内分泌信号（激素）　

其分泌部位和靶器官或组织有相当长的距离，因此信息分子须通过血液运送至靶器官，是长距离运输的信息分子。由特殊分化的内分泌细胞释放，如胰岛素、甲状腺素、肾上腺素等，此类信息分子的特点是通过血循环到达靶细胞。大多数对靶细胞的作用时间较长。　

2．旁分泌信号（局部化学介质）　

体内某些细胞能分泌一种或数种化学介质，如生长因子、细胞生长抑素、一氧化氮和前列腺素等。此类信息分子的特点是不进入血循环，而是通过扩散作用到达附近的靶细胞。除生长因子外，它们的作用时间较短。其中在突触间传递信息的物质称为突触分泌信号，由神经元突触前膜释放，突触后膜接受，负责将神经信号由一个神经原传递至另一个神经原或效应细胞，如乙酰胆碱和去甲肾上腺素等，其作用时间较短。　

3．自分泌信号：由细胞分泌至细胞间隙，又作用于自身细胞的信息分子，如一些癌基因所表达的蛋白质，可刺激自身细胞增殖。　

4．膜附着信号（直接连接）　

信号分泌细胞产生的信息分子为蛋白质信号，存在于分泌细胞的质膜上，为质膜的成分之一，该信号蛋白与靶细胞的受体直接连接，不通过细胞间液传递。　

（二）按照溶解性质和是否进入靶细胞可将细胞间信息分子分为2类：　

1．脂溶性信息分子　

脂溶性细胞间信息分子通常为类固醇化合物，容易穿越膜，如各种类固醇激素，它们通常进入细胞与细胞内受体结合。　

2．水溶性信息分子　

水溶性信息分子通常是含N化合物（蛋白质、氨基酸或氨基酸衍生物），如胰岛素、肾上腺素等，很难穿越膜，它们通常与细胞膜受体结合。

在细胞内传递细胞调控信号的化学物质称为细胞内信息物质。细胞内信息物质的组成具多样化。通常将Ca2+、DAG、IP3、cAMP、cGMP等这类在细胞内传递信息的小分子化合物称做第二信使。　

细胞内信息物质在传递信号时绝大部分通过酶促级联反应方式进行。它们最终通过改变细胞内有关酶的活性、开启或关闭细胞膜离子通道及细胞核内基因的转录，达到调节细胞代谢和控制细胞生长、繁殖和分化的作用。所有信息分子在完成信息传递后，必须立即灭活。通常细胞通过酶促降解、代谢转化或细胞摄取等方式灭活信息分子。

受体是细胞膜上或细胞内能特异识别生物活性分子并与之结合，进而引起生物学效应的特殊蛋白质，个别是糖脂。能与受体呈特异性结合的生物活性分子则称为配体。细胞间信息分子就是一类最常见的配体。除此以外，某些药物、维生素和毒物也作为配体而发挥生物学作用。　

受体在细胞信息传递过程中起着极为重要的作用。其中，位于细胞液和细胞核中的受体称为胞内受体，大部分是DNA结合蛋白。存在于细胞质膜上的受体则称为膜受体，它们绝大部分是镶嵌糖蛋白。　

受体按照存在位置分为膜受体和胞内受体。膜受体存在与细胞膜上，胞内受体存在于细胞质或细胞核中。膜受体有门控离子通道、受体酶与受体偶联酶、蛇形受体（G蛋白偶联受体）。

1． 高度的专一性：受体选择性地与特定配体结合，这种选择性是由分子的几何形状决定的。受体与配体的结合通过反应基团的定位和分子构象的相互契合来实现的。　

2． 高度的亲和力：无论是膜受体还是胞内受体，它们与配体间的亲和力都很强。体内信息分子的浓度非常低，通过与配体的高亲和力结合及随后的级联瀑布反应产生显著的生物学效应。　

3． 可饱和性：增加配体浓度，可使受体饱和，此时再增加信息分子的浓度，其生物学效应不再增加。　

4． 可逆性：受体与配体以非共价键结合，是一种可逆反应。因此，信息分子的类似物也可与受体结合，这样，信息分子的类似物可能发挥信息传递作用，也可能阻碍信息分子与受体的结合而抑制信息分子的信息传递。某些药物属于信息分子的类似物。　
5． 特定的作用模式：受体在细胞内的分布，从数量到种类，均有组织特异性，并出现特定的作用模式，提示某类受体与配体结合后能引起某种特定的生理效应。

又称配体依赖性离子通道、环状受体。它们主要受神经递质等信息物质调节。当神经递质与这类受体结合后，可使离子通道打开或关闭，从而改变膜的通透性。门控离子通道有2种类型，一类是配体门控离子通道，通道的开放与关闭取决于是否与配体结合；另一类是电位门控离子通道，通道的开放与否取决于膜电位。门控离子通道受体主要在神经冲动的快速传递中起作用。　

下面以突触信号传递为例说明离子通道的作用。　

1．Na+-K+ATP酶与神经原膜电位

在神经细胞中（其他细胞也如此），Na+-K+ATP酶通过消耗1个ATP将细胞内的3个Na+泵出，2个K+泵入，结果形成细胞膜内侧带负电，膜外侧带正电，膜外高钠，膜内高钾的电化学梯度。

2．乙酰胆碱与神经原膜上的乙酰胆碱受体结合，打开离子通道，消除膜的极化状态。因此，乙酰胆碱受体是配体门控离子通道。

3．突触前神经原释放乙酰胆碱使突触后神经原兴奋，即细胞间信息分子（乙酰胆碱）将动作电位从一个细胞传递至另一个细胞。

该类受体具有1个跨膜的α-螺旋区段，因此又称单个跨膜α-螺旋受体。这类受体有2种类型，一类是具有酶活性的受体（受体酶），受体结合域在膜外侧，酶催化域在膜内侧，因此受体酶又称催化型受体；另一类称做受体-偶联酶，其中受体没有催化活性，但受体的膜内侧偶联一个酶分子。　

受体酶与受体-偶联酶与细胞的增殖、分化、分裂及癌变有关。能与这类受体结合的配体主要有白细胞介素等细胞因子、生长因子和胰岛素等。　

（一）受体酶：酪氨酸蛋白激酶的信号传递途径　

酪氨酸蛋白激酶（TPK）受体有多种，如胰岛素受体、表皮生长因子受体、某些原癌基因编码的受体。图9-2-4显示胰岛素受体与胰岛素的结合激活膜内侧酪氨酸激酶催化域，催化域催化含酪氨酸残基的无活性靶蛋白磷酸化为活性靶蛋白，激活的靶蛋白诱发生物学效应。胰岛素的主要生理效应是促进合成糖原和脂肪，促进葡萄糖在细胞中的利用，促进脂肪细胞等的分裂增殖等。

被胰岛素受体磷酸化的IRS-1促使另一条通路的磷酸化级联反应，最终导致血糖浓度的降低。

有多种酪氨酸蛋白激酶受体，分别可与胰岛素、表皮生长因子及某些原癌基因erb-B、kit、fms等编码的生长因子结合。　

（二）受体酶：鸟苷酸环化酶的信息传递途径　

具有鸟苷酸环化酶活性的受体酶有两类，一类是存在于细胞溶胶中的可溶性的受体（胞内受体），如NO受体酶；一类是存在于细胞膜上的受体，如心钠素受体、鸟苷素和内毒素受体。

当鸟苷酸环化酶与配体结合，构象改变，催化域被激活并催化生成cGMP，cGMP引发级联反应，产生相应的生物学效应。cGMP通过激活蛋白激酶G（PKG），PKG的作用类似于蛋白激酶A(PKA),可引起蛋白质丝氨酸或苏氨酸残基的磷酸化。

一氧化氮可激活平滑肌细胞中的腺苷酸环化酶（胞内受体），使cGMP生成增加，通过激活蛋白激酶G，导致血管平滑肌舒张。体内的NO是由精氨酸、NADPH、O2经一氧化氮合酶催化生成的。NO是非极性小分子，容易穿过细胞膜，从产生的细胞扩散到临近细胞中，与可溶性的NO受体（腺苷酸环化酶）结合发挥生理效应。硝酸甘油等药物在临床上作为血管扩张剂（降压作用）使用是因为它们能自发地产生NO，升高cGMP，实现松弛血管平滑肌，降低血压的作用。另外，Viagra（万艾可，俗名伟哥）通过抑制cGMP分解酶的作用而提高cGMP的浓度，促使阴茎血管舒张而勃起。

凡能作用于腺苷酸环化酶的配体，如心钠素、鸟苷素、内毒素、NO及产生NO的物质都能升高cGMP的浓度，因此都有一定的降压作用。

(三)受体-偶联酶：这类受体分子缺乏蛋白激酶活性，但是这类受体关联具有激酶活性的偶联酶，这些酶称为连接蛋白。通过具有激酶活性的连接蛋白（偶联酶），对它的底物进行磷酸化修饰而发生级联反应，一般通过调节基因的转录而产生生物学效应。受体-偶联酶的配体是诸如生长激素、干扰素、红细胞生成素、粒细胞集落刺激因子、一部分生长因子、大部分细胞因子等。

含7个跨膜α-螺旋段，其膜内侧与鸟苷酸结合蛋白（简称G蛋白）相结合，G蛋白又与一个酶相偶联（受体-G蛋白-偶联酶）。因此，当信息分子与蛇形受体结合后改变其构象，与之相结合的G蛋白构象也因此改变，并激活偶联酶，偶联酶催化它的底物产生第二信使，第二信使引起级联反应，产生生物学效应。

（一）蛇形受体：cAMP-蛋白激酶系统（G蛋白为Gs）　

1．G蛋白结构与活性　

与蛇形受体偶联的G蛋白由3个亚基α、β、γ构成，有2种构象，非活化型构象是αβγ三聚体并与GDP结合的构象，不能激活腺苷酸环化酶；活化型构象是结合GTP的α亚基与βγ亚基的解聚构象，其中Gsα亚基能激活腺苷酸环化酶。

2．G蛋白偶联酶-腺苷酸环化酶的作用　

G蛋白被活化形成具有催化能力的Gsα，Gsα移动到腺苷酸环化酶并激活它，激活的腺苷酸环化酶催化ATP生成cAMP。

3．cAMP激活蛋白激酶A（PKA）　

cAMP对细胞的调节作用是通过激活cAMP依赖性蛋白激酶（cAMP-蛋白激酶，简称PKA）系统来实现的。PKA是一种四聚体（C2R2）组成的别构酶。其中C为催化亚基，R为调节亚基。每个调节亚基上有2个cAMP结合位点，催化亚基具有催化底物蛋白质某些特定丝/苏氨酸残基磷酸化的功能。调节亚基与催化亚基相结合时，PKA呈无活性状态。当4分子cAMP与2个调节亚基结合后，调节亚基脱落，游离的催化亚基具有蛋白激酶活性。

4．PKA的作用　

PKA被cAMP激活后，能在ATP存在的情况下使许多蛋白质特定的丝氨酸残基和苏氨酸残基磷酸化，从而调节细胞的物质代谢和基因表达。　

①对代谢的调节作用：肾上腺素与质膜上的受体结合后，通过激动型G蛋白使AC激活，AC催化ATP生成cAMP，后者能进一步激活PKA。PKA一方面使无活性的磷酸化酶激酶b磷酸化而转变成有活性的磷酸化酶激酶b，后者能催化磷酸化酶b修饰带上磷酸根，成为有活性的磷酸化酶a。磷酸化酶a催化糖原磷酸解释放1-磷酸葡萄糖。

②对基因表达的调节作用：在基因的转录调控区中有一类cAMP应答元件（CRE），cAMP可与cAMP应答元件结合蛋白（CREB）相互作用而调节此基因的转录。当PKA的催化亚基进入细胞核后，可催化CREB中特定的丝氨酸和苏氨酸残基磷酸化。磷酸化的CREB形成同源二聚体，与DNA上的CRE结合，从而激活受CRE调控的基因转录。　

PKA还可使细胞核内的组蛋白、酸性蛋白及胞液内的核蛋白、膜蛋白、微管蛋白及受体蛋白等磷酸化，从而影响这些蛋白质的功能。　

（二）蛇形受体：Ca2+-蛋白激酶系统（G蛋白为Gq）　

能与Gq受体结合的配体有促甲状腺激素释放激素、去甲肾上腺素、抗利尿激素等。当激素与受体结合后，通过活化Gq蛋白激活磷脂酶C，磷脂酶C催化膜上的磷酸肌醇二磷酸(PIP2)水解为肌醇三磷酸(IP3)和二脂酰甘油(DAG)。IP3与内质网（肌肉细胞的内质网称肌浆网）上的IP3受体（Ca2+通道）结合，促使Ca2+通道开放，Ca2+自内质网中释放到细胞溶胶，然后钙离子与膜上的DAG与蛋白激酶C结合，激活蛋白激酶C。激活的蛋白激酶C引起磷酸化级联反应而发挥激素的生理效应。

　　细胞膜受体（cell membrane receptor）是细胞表面的一种或一类分子，它们能识别、结合专一的生物活性物质（称配体），生成的复合物能激活和启动一系列物理化学变化，从而导致该物质的最终生物效应。细胞环境中各种因素的变化，是通过细胞膜受体的作用而影响细胞内的生理过程发生相应的变化。 细胞膜受体也是镶嵌在膜脂质双分子层中的膜蛋白质。受体蛋白质一般由两个亚单位组成：裸露于细胞膜外表面的部分叫调节亚单位，即一般所说的受体，它能“识别”环境中的特异化学物质（如激素、神经递质、抗原、药物等）并与之结合；裸露于细胞内表面的部份叫催化亚单位，常见的是无活性的腺苷酸环化酶（AC）。一般将能被受体识别的环境中的特异化学物质叫信号或叫配体。配体所作用的细胞又叫那个配体的靶细胞。一般来讲，受体与配体的结合有高度特异性。当某一配体与其靶细胞膜上的特异性受体结合时，调节亚单位构型变化，随即激活膜上的AC，在Mg2+存在的条件下，AC催化细胞内一系列生物化学反应，进而引起靶细胞生理功能的改变。也有的膜受体与配体结合后并不继发细胞内一系列生化反应，而是通过改变细胞膜对离子的通透性而产生生理效应。
　　“受体”这个名词在19世纪末20世纪初已经开始应用，当时认为药物作用时必须与靶细胞上与之互补的分子——受体——相结合后才能发挥效应。后来受体概念的应用逐渐扩展到药物以外的其他信息分子作用于细胞的过程。
化学组成和结构
　　迄今所知，受体几乎都是蛋白质（糖蛋白、脂蛋白或糖脂蛋白）。
　　由于细胞内受体含量极微，有些受体稳定性又差，因此受体的分离、纯化比较困难。迄今只有从电鳐和电鳗的电器官中分离的乙酰胆碱的烟碱胆碱能受体和从正常人胎盘中分离的胰岛素受体已经得到纯度很高、数量足够的样品，因而对它们的结构也有了较多的了解。电鳐的乙酰胆碱的烟碱胆碱能受体是由分子量为26000～64000的四种亚基组成，从电鳗分离的受体则由分子量为42000和54000二种亚基组成。电子显微镜观察的结果表明，这种受体由5～6个直径为3～4纳米的亚基构成玫瑰花结状结构，其直径约8～9纳米，中心可能是离子通道。胰岛素受体的斯托克半径约68～72埃，分子量约30～100万，它主要由3种亚基：α（分子量约135000），β（分子量约95000）和γ（分子量约45000）组成。α亚基为结合亚基，亚基之间靠—S—S—相连，亚基内部还有—S—S一结构。
数量和分布
　　一种细胞膜可以含有几种不同的受体，如脂肪细胞膜上含有肾上腺素、胰高血糖素、胰岛素等近10种激素受体。它们的数目互不相同。同一受体在不同细胞膜上的受体数目也是不同的。一般的受体的密度为103～104个／细胞，但电鳐电器官上的乙酰胆碱的受体的密度和数量较大，分别为104～105微米2或1011个／细胞。受体的数目在正常生理条件下是恒定的，但由于细胞生理状态不同（如生长速度，分化程度，细胞周期等）和外界环境变化的影响，也会发生一定的改变。
　　受体在膜上的分布是不均匀的，经常相互聚集形成“簇”的形式。
调节
　　受体调节的因素和途径很复杂，在正常生理情况下受体数目受微环境影响而上升或下降，称为上升或下降调节。其中与受体结合的配体浓度对调节受体具有较重要的作用，例如，当动物或人的血液中胰岛素浓度较高时，靶细胞上的胰岛素受体浓度即下降，如果胰岛素浓度降低时，受体数目会迅速上升。受体的调节还可通过“负协同效应”来进行，即：受体-受体的相互作用会导致受体的亲和力发生变化。例如，受体与胰岛素分子的结合会促使受体与周围其他受体之间的相互作用，导致受体的亲和力下降，从而使胰岛素分子从受体上解离下来。
抗体
　　在机体内已经发现某些受体的自身抗体，例如，1975年美国从一种β型严重胰岛素抵抗症病人中发现有胰岛素受体的自身抗体。这些抗体与受体结合可模拟胰岛素的许多作用（例如，抑制脂肪分解，刺激葡萄糖的转移和利用），但它会逐渐降低细胞对受体被结合后的生物化学反应的敏感性。加之抗体的存在也会降低受体对胰岛素的亲和力，结果在临床上就表现为严重的胰岛素抵抗症。
　　除胰岛素受体外，儿茶酚胺受体，乙酰胆碱的烟碱胆碱能受体，促甲状腺素受体在病理情况下都发现有相应的自身抗体存在。
传递信息的机理
　　激素受体：激素与受体结合后如何产生生物效应？20世纪60年代提出的第二信使假设认为，作为第一信使的激素分子与细胞膜受体结合后并不进入细胞。结合激素的受体能使位于膜上的腺苷酸环化酶活化，从而使ATP转成环（化）腺苷酸（cAMP），后者称为第二信使，它能引发细胞内一系列生化反应而产生最终生物效应。例如，肾上腺素在肾上腺髓质分泌后通过血液输送至肝细胞产生效应。它们与肝细胞表面受体相结合后能使膜上腺苷酸环化酶活化催化ATP形成cAMP，后者使蛋白激酶等一系列酶蛋白相继活化，最终使糖原分解成葡萄糖，从而使血糖浓度升高。其他一些激素，例如，促肾上腺皮质激素（ACTH），促卵泡激素（FSH），胰高血糖素和儿茶酚胺激素等在作用时也都是分别与它们的靶细胞受体相结合，导致腺苷酸环化酶的激活产生cAMP。这些激素在细胞膜上具有各自专一的受体，但腺苷酸环化酶却是共用的。待激素分子与膜受体相结合形成复合体后，它们在膜上进行侧向移动，一旦与腺苷酸环化酶相遇偶联才能导致后者的构象变化而被激活。一旦激素稀释或解离，受体和腺苷酸环化酶便又经移动而回到非偶联状态。这称为“受体流动假说”。
　　有些受体，如α类肾上腺素能受体与激素结合后细胞内不是cAMP而是Ca2+的浓度有明显增加，这可能是由于膜上Ca2+通道开启，使细胞外Ca2+进入细胞引起的。Ca2+能与钙调蛋白结合并引起一系列反应，因而有人认为Ca2+也是一种第二信使。
　　近年来，发现有些激素，如胰岛素，与细胞膜受体结合后并不仅仅停留在表面，形成的胰岛素-受体复合物可通过内吞方式进入细胞内部（见内吞与外排），继而这些复合物再与溶酶体融合或与其他细胞器膜相结合而产生生物效应。
　　利用高纯度的胰岛素研究表明，胰岛素与受体的α亚基结合后可使受体本身固有的某种蛋白激酶活化，使受体分子本身，主要是β亚基发生磷酸化作用，这称为自身磷酸化作用，它继而又引起一连串的磷酸化反应，这可能是胰岛素产生生物效应过程中一个十分重要的环节。
　　神经递质受体：神经递质有十多种，它们各自有一种或一种以上的受体。就乙酰胆碱而言，在脊椎动物中至少有三种受体，其中烟碱胆碱能受体和蕈毒胆碱能受体研究得比较多。烟碱胆碱能受体分布于自主神经节、中枢、电鳗的电器官等的细胞膜中，当受体与烟碱结合而被激活后，离子通道很快开启，开启的持续时间短（毫秒级）。蕈毒胆碱能受体存在于副交感神经、平滑肌等组织中，当受体与蕈毒结合而被激活时，离子通道开启缓慢，持续时间较长（秒级）。上述二种受体由于各具有与乙酰胆碱不同的基团相匹配的结构因而都能与之相结合。
　　在中枢神经系统，前一神经原的轴突末梢兴奋时，突触处细胞质内大量储存泡通过与突触前膜相融合而将所含的乙酰胆碱释放至距离为0.5纳米的突触隙，之后乙酰胆碱与突触后膜上的受体相结合，使突触后的神经原发生兴奋，从而使神经冲动传递下去（图2）。释放的乙酰胆碱如果作用于效应器（如肌肉），就能引起反应（如收缩）。当乙酰胆碱与肌肉细胞受体结合后，会引起它的构象发生变化，打开离子通道，使膜对Na+、K+的通透性瞬时增加，从而导致膜电位的去极化，使肌肉收缩。一个与乙酰胆碱结合了的受体可导致5×104离子通过，显示了受体的放大作用。
　　毒素受体：现在发现很多毒素也是通过与细胞膜上的受体相结合后才产生效应的。如霍乱毒素是霍乱弧菌产生的外毒素，分子量为84000，由A、B二种亚单位组成。A亚单位有两条肽链A1和A2，由一对二硫键联接。亚单位B与细胞膜上的受体相结合。亚单位A1则具有激活膜上腺苷酸环化酶的作用。
　　霍乱毒素的受体是一种神经节苷脂，毒素与它结合后可能会发生一系列反应，如首先引发受体的构象变化，接着亚单位A1在激活腺苷酸环化酶的过程中将烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD）中的腺二磷核糖转移到细胞膜中的一种蛋白质上。在正常情况下，鸟三磷通过与这种蛋白质相结合使腺苷酸环化酶激活，待鸟三磷被鸟三磷酶水解，激活作用即停止。但是如果鸟三磷结合在含有腺二磷核糖的蛋白质上就不易被水解，因而延长了腺苷酸环化酶作用的时间，产生的生物效应的持续时间也比较长。
　　霍乱毒素的作用与激素有几点不同：①激素的启动时间很短，霍乱毒素常常要延迟1～3刻钟后才开始；②激素去除后，效应很快消失，而霍乱毒素在去除后生物效应还可持续几小时到几天；③一种激素的受体只在少数几种细胞中存在，而霍乱毒素的受体在很多细胞膜上都有分布。
　　凝集素受体：凝集素是从各种植物或低等动物组织中分离而得到的一类特殊蛋白质，能与动植物细胞表面的受体发生特异性结合产生一系列的生理效应。它们通过与细胞表面寡糖结构决定簇的交互作用导致细胞发生凝集，因而又称凝集素。最早发现它们能诱导红细胞发生凝集而用于临床血型分类，故又有植物血凝素之称。目前已报道的凝集素多达500种。
　　与凝集素特异结合的受体位于细胞表面，具有复杂的寡糖链结构，它们拥有特殊的联结、侧链及多肽附着物。在这些寡糖链间还存在非共价键（如氢键）的相互作用。凝集素与受体寡糖链的结合部位以往都认为是末端的糖残基，现在证明还能与多糖核心部位相结合。
　　不同的凝集素可以各有专一的受体，但也可以具有共同的受体。总的来讲，凝集素受体的专一性比抗原-抗体的专一性要差。
　　凝集素使细胞凝集是由于一个凝集分子能与细胞表面两个或两个以上的结合点结合后所引起的。
　　当凝集素与其专一受体结合后可引发细胞多种生理效应，如细胞凝集，特别是肿瘤或转化细胞可发生高效价的凝集作用；诱发淋巴细胞发生丝裂现象以及对膜透性、受精过程、吞噬及细胞增殖等都可产生一定的影响。

胞内受体多为DNA结合蛋白，存在于细胞质或细胞核中，能调节基因的转录，从而控制相应蛋白质的表达。能与此型受体结合的物质有类固醇激素、甲状腺素等，这些激素都是脂溶性激素。　

目前已知通过DNA结合蛋白之细胞受体调节的激素有糖皮质激素、盐皮质激素、雄激素、孕激素、雌激素、甲状腺素（T3及T4）和1，25（OH）2-D3等，上述激素除甲状腺素外均为类固醇化合物。细胞内受体又可分为核内受体和胞液内受体，如雄激素、孕激素、雌激素、甲状腺素受体位于细胞核内，而糖皮质激素的受体位胞液中。　

类固醇激素与核内受体结合后，可使受体的构象发生改变，暴露出DNA结合区。在胞液中形成的类固醇激素-受体复合物以二聚体形式穿过核孔进入核内。在核内，激素-受体复合物作为转录因子与DNA特异基因的激素反应元件结合，从而使特异基因易于（或难于）转录。　

甲状腺素进入靶细胞后，能与胞内的核受体结合，甲状腺素-受体复合物可与DNA上的甲状腺素反应元件（TRE）结合，调节许多基因的表达。此外，在肾、肝、心及肌肉的线粒体内膜上也存在甲状腺素受体，结合后能促进线粒体某些基因的表达，可能与甲状腺素可加速氧化磷酸化有关。　

需要注意的是，细胞间信息分子或激素通常并不是通过一种途径产生生理效应的，作用模式错综复杂。